Les protéines : sont des grosses molécules résultent de
l'assemblage de plus de 100 acides aminés par des liaisons peptidiques, Il
existe des protéines d'origine animale et des protéines d'origine végétale.
Les protéines présentent différents niveaux de structure au sein
de l’organisme et jouent plusieurs rôles
biologiques tels que :
-Mouvement coordonné: les spermatozoïdes
-Transport et mise en réserve : l’hémoglobine
-Constituent des messages : les neurotransmetteurs
-Catalyse des réactions chimiques : les enzymes.
-La Défense de l’organisme : les anticorps.
L’article suivant sera
contaminer les protéines seulement au niveau structural et Traité les
titres suivants, notre site ma biologie conseille de lire
les contenues des titres un par un, il suffit seulement
de cliquer sur le titre, mais si votre choix tu peux lire l'article
complet et essayer d'assimiler le maximum d’informations possible.
La structure primaire des protéines est formée d’un
enchaînement des acides aminés liés les uns aux autres par des liaisons
peptidiques dans un ordre précis.
La structure secondaire : c’est repliement local des
acides aminés généralement en hélices alpha
et en feuillets beta dont la
propriété principale est de stabiliser la structure de la protéine par un
caractère répétitif de liaisons hydrogènes intramoléculaire.
Hélices alpha
Dans la structure d’hélice
alpha qui présente bien dans les protéines fibreuses que dans
les protéines globulaires, la chaîne des acides aminés prend la forme d'un
tire-bouchon, Cette forme est le résultat de liaisons chimiques
intramoléculaires.
Caractéristiques de
l’hélice alpha :
-Hydrophiles, amphipathique ou
encore hydrophobe selon la composition en acides aminés de l'hélice.
-Constituée de 5 à plus de 40 acides aminés
-la structure est stabilisée par les liaisons hydrogène de
l'atome d'oxygène.
-Les radicaux des
résidus sont à l'extérieur de l'hélice.
-L’hélice ne peut
s'établir qu'avec des résidus de la même série (L ou D)
-Les plans des
liaisons peptidiques sont parallèles à l'axe de l'hélice et forment le
squelette de l'hélice.
- pas : 0,54 nm par tour.
NB : Alanine, Glutamine, Leucine et
Méthionine sont Les acides aminés qui
favorise la formation d'hélice α sont, par contre Les acides aminés mauvais
formateurs sont Proline, Glycine, Tyrosine et Serine.
Feuillets beta
Dans la structure de feuillet bêta, les liaisons peptidiques
se répètent non plus sur une portion continue de la chaîne peptidique
différente qui peut appartenir à la même chaîne ou à des chaînes différentes.
L'ensemble forme comme une membrane plissée.
Caractéristiques de Feuillets beta
-Les brins, au sein
d'un feuillet, peuvent être parallèles ou antiparallèles.
-Le type
antiparallèle de feuillet est plus stable que le parallèle car les liaisons
hydrogènes sont dans un alignement parfait
-La Glycine, Valine
et isoleucine sont présentent dans les feuillets β.
Structure tertiaire c’est un repliement de la chaîne polypeptidique dans
l'espace se forme une organisation stable dans l'espace des hélices et
feuillets, Cette structure tridimensionnelle est très compacte.
Cette structure est très dépendante des interactions que
nous venons décrire à la suite et La perte de la structure tertiaire par des
agents dénaturants aboutir à la perte de sa fonction.
Caractéristiques de la structure tertiaire
-Les interactions ioniques.
-Les interactions hydrophobes.
-Les liaisons hydrogènes stabilisant les repliements
-Les forces de Van der Walls (interaction électrique)
-Les ponts disulfures (interactions covalentes)
la Structure quaternaire est un agencement des sous-unités
entre elles par des liaisons faibles c’est-à-dire l'association de sous-unités
dans une même molécule protéique.
Caractéristiques de la structure quaternaire
-Assemblage de 2 ou plusieurs chaines polypeptidiques
-Polypeptides identiques ou différents.
-Quelquefois ponts disulfures.
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Tags:
Biochimie Et Ecologie