Les structures des protéines en détaille - Ma Biologie

Cours

lundi 14 décembre 2015

Les structures des protéines en détaille

Les protéines : sont des grosses molécules résultent de l'assemblage de plus de 100 acides aminés par des liaisons peptidiques, Il existe des protéines d'origine animale et des protéines d'origine végétale.

Les protéines présentent différents niveaux de structure au sein de l’organisme et jouent plusieurs  rôles biologiques tels que :

-Mouvement coordonné: les spermatozoïdes
-Transport et mise en réserve : l’hémoglobine
-Constituent des messages : les neurotransmetteurs
-Catalyse des réactions chimiques : les enzymes.
-La Défense de l’organisme : les anticorps.


L’article suivant sera  contaminer les protéines seulement au niveau structural et Traité les titres suivants, notre site ma biologie conseille de lire les contenues des titres un par un, il suffit seulement de cliquer sur le titre, mais si votre choix tu peux lire l'article complet et essayer d'assimiler le maximum d’informations possible.


La structure primaire des protéines est formée d’un enchaînement des acides aminés liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques dans un ordre précis.


La structure secondaire : c’est repliement local des acides aminés généralement en hélices alpha  et en  feuillets beta dont la propriété principale est de stabiliser la structure de la protéine par un caractère répétitif de liaisons hydrogènes intramoléculaire.

Les structures des protéines en détaille
Hélices alpha  

Dans la structure d’hélice alpha qui présente bien dans les protéines fibreuses que dans les protéines globulaires, la chaîne des acides aminés prend la forme d'un tire-bouchon, Cette forme est le résultat de liaisons chimiques intramoléculaires.

Caractéristiques de l’hélice alpha :

-Hydrophiles, amphipathique ou encore hydrophobe selon la composition en acides aminés de  l'hélice.
-Constituée de 5 à plus de 40 acides aminés
-la structure est stabilisée par les liaisons hydrogène de l'atome d'oxygène.
-Les radicaux des résidus sont à l'extérieur de l'hélice.
-L’hélice ne peut s'établir qu'avec des résidus de la même série (L ou D)
-Les plans des liaisons peptidiques sont parallèles à l'axe de l'hélice et forment le squelette de  l'hélice.
- pas : 0,54 nm par tour.

NB : Alanine, Glutamine, Leucine et Méthionine sont  Les acides aminés qui favorise la formation d'hélice α sont, par contre Les acides aminés mauvais formateurs sont Proline, Glycine, Tyrosine et Serine.

Feuillets beta

Les structures des protéines en détaille

Dans la structure de feuillet bêta, les liaisons peptidiques se répètent non plus sur une portion continue de la chaîne peptidique différente qui peut appartenir à la même chaîne ou à des chaînes différentes. L'ensemble forme comme une membrane plissée.

Caractéristiques de Feuillets beta

-Les brins, au sein d'un feuillet, peuvent être parallèles ou antiparallèles.
-Le type antiparallèle de feuillet est plus stable que le parallèle car les liaisons hydrogènes sont  dans un alignement parfait
-La Glycine, Valine et isoleucine sont présentent dans les feuillets β.

Les structures des protéines en détaille

Structure tertiaire c’est un  repliement de la chaîne polypeptidique dans l'espace se forme une organisation stable dans l'espace des hélices et feuillets, Cette structure tridimensionnelle est très compacte.

Cette structure est très dépendante des interactions que nous venons décrire à la suite et La perte de la structure tertiaire par des agents dénaturants aboutir à la perte de sa fonction.

Caractéristiques de la structure tertiaire

-Les interactions ioniques.
-Les interactions hydrophobes.
-Les liaisons hydrogènes stabilisant les repliements
-Les forces de Van der Walls (interaction électrique)
-Les ponts disulfures (interactions covalentes)

Les structures des protéines en détaille

la Structure quaternaire est un agencement des sous-unités entre elles par des liaisons faibles c’est-à-dire l'association de sous-unités dans une même molécule protéique.

Caractéristiques de la structure quaternaire

-Assemblage de 2 ou plusieurs chaines polypeptidiques
-Polypeptides identiques ou différents.
-Quelquefois ponts disulfures.


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