Fonction de l'hémoglobine - Ma Biologie

Cours

lundi 10 septembre 2018

Fonction de l'hémoglobine

L'hémoglobine est composée de sous-unités, une structure protéique appelée structure quaternaire. Chacune des quatre sous-unités qui composent l'hémoglobine est disposée en anneau, avec un atome de fer lié de manière covalente à l'hème au centre de chaque sous-unité. La liaison de la première molécule d'oxygène provoque un changement conformationnel de l'hémoglobine qui permet à la seconde molécule d'oxygène de se lier plus facilement. Comme chaque molécule d'oxygène est liée, elle facilite en outre la liaison de la molécule suivante, jusqu'à ce que les quatre sites de l'hème soient occupés par l'oxygène. Le contraire se produit également : après que la première molécule d'oxygène s'est dissociée et est "tombée" au niveau des tissus, la prochaine molécule d'oxygène se dissocie plus facilement. Lorsque les quatre sites sont occupés, l'hémoglobine est censée être saturée. Quand un à trois sites d'hème sont occupés, on dit que l'hémoglobine est partiellement saturée. Par conséquent, lorsqu'on considère le sang dans son ensemble, le pourcentage des unités d'hème disponibles qui sont liées à l'oxygène à un moment donné est appelé saturation de l'hémoglobine. La saturation de l'hémoglobine de 100 pour cent signifie que chaque unité de l'hème dans tous les érythrocytes du corps est liée à l'oxygène. Chez un individu en bonne santé avec des niveaux d'hémoglobine normaux, la saturation en hémoglobine varie généralement de 95% à 99%.

Fonction de l'hémoglobine


Dissociation de l'oxygène de l'hémoglobine
La pression partielle est un aspect important de la liaison de l'oxygène à l'hème et de sa dissociation. Une courbe de dissociation oxygène-hémoglobine est un graphique qui décrit la relation entre la pression partielle et la liaison de l'oxygène à l'hème et sa dissociation subséquente de l’hème. Rappelez-vous que les gaz passent d'une zone de pression partielle plus élevée à une zone de pression partielle inférieure. En outre, l'affinité d'une molécule d'oxygène pour l'hème augmente à mesure que de plus en plus de molécules d'oxygène sont liées. Par conséquent, dans la courbe de saturation en oxygène-hémoglobine, lorsque la pression partielle d'oxygène augmente, un nombre proportionnellement plus grand de molécules d'oxygène sont liées par l'hème. Il n'est pas surprenant que la courbe de saturation / dissociation oxygène-hémoglobine montre également que plus la pression partielle d'oxygène est basse, moins les molécules d'oxygène sont liées à l'hème. En conséquence, la pression partielle d'oxygène joue un rôle majeur dans la détermination du degré de liaison de l'oxygène à l'hème au niveau de la membrane respiratoire, ainsi que du degré de dissociation de l'oxygène de l'hème au niveau des tissus corporels.

Les mécanismes qui sous-tendent la courbe de saturation / dissociation de l'oxygène-hémoglobine servent également de mécanismes de contrôle automatiques qui régulent la quantité d'oxygène distribuée à différents tissus dans tout le corps. Ceci est important parce que certains tissus avoir un taux métabolique plus élevé que les autres. Les tissus hautement actifs, tels que les muscles, utilisent rapidement l'oxygène pour produire de l'ATP, abaissant la pression partielle d'oxygène dans le tissu à environ 20 mm Hg. La pression partielle de l'oxygène à l'intérieur des capillaires est d'environ 100 mm Hg, de sorte que la différence entre les deux devient assez élevée, environ 80 mm Hg. En conséquence, un plus grand nombre de molécules d'oxygène se dissocient de l'hémoglobine et pénètrent dans les tissus. L'inverse est vrai pour les tissus, tels que l'adipose (corps, graisse), qui ont des taux métaboliques plus faibles. Parce que moins d'oxygène est utilisé par ces cellules, la pression partielle de l'oxygène dans ces tissus reste relativement élevée, ce qui entraîne moins de molécules d'oxygène dissociant de l'hémoglobine et pénétrant dans le liquide interstitiel du tissu. Bien que le sang veineux soit désoxygéné, un peu d'oxygène est encore lié à l'hémoglobine dans ses globules rouges. Cela fournit une réserve d'oxygène qui peut être utilisée lorsque les tissus exigent soudainement plus d'oxygène.

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