Les Lymphocytes B

Les lymphocytes B représentent environ 5 à 15% des lymphocytes circulants et sont définis par la présence d’immunoglobulines (Ig) de surface. Ces immunoglobulines, produites par la cellule elle-même, jouent le rôle de récepteur spécifique pour l’antigène (BCR).

Les immunoglobulines sont des hétérodimères protéiques, composées de deux chaînes lourdes H (pour Heavy) identiques et deux chaînes légères L (pour Light) identiques. Chaque chaîne est composée d'une région constante C et d'une région variable V. L'association des domaines variables des chaînes lourdes et légères définit le site de fixation à l'antigène.

Le BCR est associé à des molécules responsables de la transduction du signal après contact avec l’antigène : les chaînes Iga ou CD79a et Igb ou CD79b.

D'autres molécules sont présentes à la surface du lymphocyte B, associées aux différentes fonctions de ces cellules. Leur expression varie en fonction de l'état de différenciation des lymphocytes B.

Les lymphocytes B après activation se transforment en plasmocytes qui sécrètent des immunoglobulines (anticorps) de la même spécificité que leur BCR.

Différentes chaînes lourdes déterminent des classes d’immunoglobulines ou isotypes. Il existe également des sous-classes. On décrit ainsi cinq types de chaînes lourdes : gamma, alpha, mu, delta et epsilon subdivisées en neuf sous-classes IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2, IgM, IgD et IgE. Les chaînes légères sont soit kappa soit lambda.

La reconnaissance spécifique de l’antigène est la caractéristique majeure de la réponse immunitaire adaptative. La molécule impliquée dans ce processus au niveau du lymphocyte B est une immunoglobuline exprimée à sa surface.

Le BCR est caractérisé par sa diversité, qui résulte de recombinaisons des segments de gènes codant les chaînes lourdes et légères qui le constituent. Le nombre élevé d’antigènes susceptibles d’être rencontrés par l’organisme implique que le génome permette la synthèse d’au moins plusieurs millions de molécules différentes. Cependant, les régions constantes des différentes chaînes lourdes et légères sont invariables alors que les régions variables sont différentes d'une immunoglobuline à l'autre et spécifiques chacune d’un épitope antigénique.